Первые работы по выделению и изучению белковых препаратов были выполнены еще в 18 в., однако в тот период исследования белков носили описательный характер. В начале 19 в. были сделаны первые анализы элементного состава белков (Ж.Л. Гей-Люссак, Л. Ж. Тенар, 1810) положившие начало систематическим аналитическим исследованиям, в результате которых было установлено, что все белковые вещества близки не только по внешним признакам и свойствам, но и по элементарному составу. Важное следствие этих работ – создание первой теории строения белковых веществ, согласно которой все белки содержат общий гипотетический радикал – «протеин», имеющий эмпирическую формулу C40H62N10O12 и связанный в различных пропорциях с атомами серы и фосфора. Получив сначала всеобщее признание, эта теория привлекла интерес к аналитическим исследованиям белков, совершенствованию препаративных методов белковой химии. В этот период были разработаны простейшие приемы выделения белков путем экстракции растворами нейтральных солей и осаждения, получены первые кристаллические белки (гемоглобин, некоторые растительные белки), для анализа белков стали использовать кислотный и щелочной гидролиз. в киеве и области от proteinchik.com.ua можно купить протеины спортивное питание по скидке TTTTTTTTTTTTTTTTTTTTTTTTTTTTTTTT
Создание теории протеина совпало по времени с формированием представлений о функции белков в организме. В 1835 г. И.Я. Берцелиус высказал идею о важнейшей функции белка – биокаталитической. Вскоре были открыты первые протеолитические ферменты – пепсин (Т. Шванн, 1836) и трипсин (Л. Корвизар, 1856). Открытие протеаз стимулировало интерес биохимиков к физиологии пищеварения, а следовательно, и к продуктам переваривания белков. К середине 19 в. было показано, что под действием протеолитических ферментов белки распадаются на близкие по свойствам фрагменты, получившие название пептоинов (К. Леман, 1850).
Важное событие в изучении белков – выделение из белкового гидролиза аминокислоты глицина (А. Браконно, 1820). К концу 19 в. было изучено большинство аминокислот, входящих в состав белка, синтезирован аланин (А. Штреккер, 1850). В 1894 г. А. Коссель высказал идею о том, что основными структурными элементами белков являются аминокислоты.
В начале 20 в. значительный вклад в изучение белка внес Э. Фишером, впервые применившим для этого методы органической химии. Путем встречного синтеза Э. Фишер доказал, что белки построены из остатков 
- аминокислот, связанных амидной (пептидной) связью. Он также выполнил первые аминокислотные анализы белка, дал правильное объяснение протеолизу.
В 20-40-е гг. получили развитие физико-химические методы анализа белков. Седиментационными и диффузионными методами были определены молекулярные массы многих белков, получены данные о сферической форме молекул глобулярных белков, выполнены первые рентгеноструктурные анализы аминокислот и пептидов, разработаны хроматографические методы анализа. Существенно расширились представления о функциональной роли белка.
В начале 50-х гг. была выдвинута идея о трех уровнях организации белковых молекул (К.У. Линдерстрём-Ланг, 1952) – первичной, вторичной и третичной структурах. Определены первичные структуры инсулина (Ф. Сенгер, 1953) и рибонуклеазы (К. Анфинсен, С. Мур, К. Херс, У. Стайн, 1960). По данным рентгеноструктурного анализа были построены трехмерные модели миоглобина (Дж. Кендрю, 1958) и гемоглобина (М. Перуц, 1958) и, таким образом, доказано существование в белках сторичной и третичной структур, в т.ч. -спирали, предсказанной Л. Полингом и Р. Кори в 1949-51.
В 60-е гг. в химии белков развивалось синтетическое направление: были синтезированы инсулин и рибонуклеаза. Дальнейшее развитие получили аналитические методы: стал широко использоваться автоматический аминокислотный анализатор, созданный С. Муром и У. Стайном в 1958, существенно модифицированы хроматографические методы, до высокой степени совершенства доведен рентгеноструктурный анализ, сконструирован автоматический прибор для определения последовательности аминокислотных остатков в белке – секвенатор. Благодаря созданию прочной методологической базы стало возможным проводить широкие исследования аминокислотной последовательности белка. В эти годы была определена структура несколько сотен сравнительно небольших белков (до 300 аминокислотных остатков в одной цепи), полученных из самых различных источников как животного, так и растительного, бактериального, вирусного и другого происхождения. Среди них – протеолитические ферменты (трипсин, химотрипсин, субтилизин, карбоксипептидазы), миоглобины, геомоглобины, цитохромы, лизоцимы, иммуноглобулины, гистоны, нейротоксины, белкоавых оболочек вирусов, белково-пептидные гормоны и др. В результате были созданы предпосылки для решения актуальных проблем энзимологии, иммунологии, эндокринологии и др. областей физико-химической биологии.
Статьи и публикации:
Гены дегидринов и гены индуцируемые
экзогенной абсцизовой кислотой
Одними из наиболее изученных семейств генов, индуцируемых низко температурой, являются гены дегидринов и гены, индуцируемые экзогенно абсцизовой кислотой. Гены данных семейств к настоящему времени обнаружены практически во всех изученных ...
Положительные и отрицательные стороны ГМО
Для объективной оценки пользы или вреда, который ГМО приносят человеку, мы решили определить положительные и отрицательные стороны их применения человеком.
ГМ-источники применяются в медицине для создания вакцин с повышенной эффективност ...
Вывод
Изучение строения Риниофит и их эволюционных взаимоотношений имеет большое значение для эволюционной морфологии и филогении высших растений. По-видимому, первоначальным органом спорофита высших растений был дихотомически ветвящийся стебел ...